Struktur-Funktionsbeziehung von bakteriellen Permensen für zweiwertige Übergansmetallkationen


Projektbeschreibung


Die Aufnahme von Übergangsmetallionen aus der Umgebung ist ein wesentlicher Schritt in der mikrobiellen Synthese von Metalloenzymen. In Vorarbeiten des Antragstellers wurde mit der Nickel-Permease aus dem Bakteerium Alcaligenes eutrophus ein erster Vertreter einer neuen Familie von Aufnahmesystemen entdeckt, die zweiwertige Metallkationen spezifisch über die Membran transportieren. Homologe Proteine wurden mittlerweile von anderen Arbeitsgruppen in einer Reihe verschiedener Organismen beschrieben. Dazu zählen die Nickel-Permeasen aus den humanpathogenen Bakterien Helicobacter pylori und Mycobacterium tuberculosis, die für die Synthese des Ni2+-abhängigen Pathogenitätsfaktors Urease notwendig sind. In Rhodococcus rhodochrous spielt die Nickel/Cobalt-Permease eine zentrale Rolle in der Biosynthese der industriell genutzten Cobalt-abhängigen Nitril-Hydratasen. Die Struktur-Funktions-Beziehung der Permeasen aus A. eutrophus und R. rhodochrous soll mit molekularbiologischen und biophysikalischen Methoden detailliert untersucht werden. Dabei erzielte Ergebnisse sind von genereller Bedeutung für das Verständnis der Funktionsweise von Membrantransportern.


Projektleitung



Mittelgeber


DFG Sachbeihilfe


Laufzeit


Projektstart: 02/1999
Projektende: 03/2002


Webseite


Forschungsfelder


Ionen-Transport, membrane proteins, Metalloenzyme, Molekularbiologie, site-directed mutagenesis, transition metal transport


Publikationen


Degen, O., M. Kobayashi, S. Shimizu und T. Eitinger. 1999. Selective transport of divalent cations by transition metal permeases: The Alcaligenes eutrophus HoxN and the Rhodococcus rhodochrous NhlF. Archives of Microbiology 171, 139-145.



Eitinger, T. und M.-A. Mandrand-Berthelot. 2000. Nickel transport systems in microorganisms. Archives of Microbiology 173, 1-9.



Eitinger, T., O. Degen, U. Böhnke und M. Müller. 2000. Nic1p, a relative of bacterial transition metal permeases in Schizosaccharomyces pombe, provides nickel ion for urease biosynthesis. The Journal of Biological Chemistry 275, 18029-18033.(Korrektur: (2000) 275, 33184)



Eitinger, T. 2000. Mikrobielle Transporter für Ni2+-Ionen. Biospektrum 6, 456.



Eitinger, T. 2001. Microbial Nickel Transport. In Microbial Transport Systems (Winkelmann, G., Hrsg.). S. 397-417, Wiley-VCH, Weinheim.



Degen, O. und T. Eitinger. 2002. Substrate specificity of nickel/cobalt permeases: Insights from mutants altered in transmembrane domains I and II. Journal of Bacteriology 184, 3569-3577.

Zuletzt aktualisiert 2025-15-01 um 21:21