Die Aufdeckung des photo-induzierten Assemblierungsmechanismus des lichtgetriebenen Wasseroxidationskomplexes in Photosystem II

Die oxygene Fotosynthese in Pflanzen, Algen und Cyanobakterien wird durch zwei große Membranproteinkomplexe katalysiert, Photosystem I (PSI) und Photosystem II (PSII). Beide Komplexe enthalten je ein Reaktionszentrum (RC), welches für den lichtgetriebenen Ladungstransfer über die Thylakoidmembran verantwortlich ist und dadurch innerhalb von Picosekunden die Bildung des Radikalpaar P+A- verursacht, bestehend aus einem oxidierten primären Donor P und einem reduzierten Akzeptor A. Die schnellen photochemischen Prozesse werden von Konformationsänderungen der Proteine begleitet. Das starke Oxidationsmittel P+ ist in der Lage, aus Wasser mit Hilfe des Protein-gebundenen Mn4CaO5-Clusters innerhalb des WOC („water-oxidizing complex“, wasserspaltender Komplex), Elektronen zu extrahieren. Der WOC durchläuft fünf verschiedene Oxidationszustände („S-states“: von S0 bis S4), welche der stufenweisen Entnahme von vier Elektronen aus dem Wasser entsprechen. In gewisser Weise ist die Vier-Elektronenreaktion 2 H2O  O2 + 4e- + 4 H+ der Wasseroxidation mit der Ein-Elektronen-Transfer-Reaktion im RC gekoppelt. Trotz den jüngsten Fortschritte in der Strukturaufklärung des dimeren PSII-Kernkomplexes (dPSIIcc) bleibt der Mechanismus des lichtgetriebenen Aufbaus des Mn4CaO5-Cluster weitestgehend unverstanden. Mit der konventionellen Synchrotronröntgenkristallographie, welche zur Strukturbestimmung des cyanobakteriellen dimeren PSII-Kernkomplexes (dPSIIcc) verwendet wird, verursacht Strahlungsschäden im WOC. Erst kürzlich konnte bei cryogenen Temperaturen und unter Verwendung von XFEL eine dPSIIcc-Struktur mit einer Auflösung von 1.95 Å erreicht werden, die frei von Strahlungsschäden ist und einen strukturellen Einblick in den S1-Zustand des Mn4CaO5-Clusters zulässt. Dennoch sind Messungen bei Raumtemperatur (RT) erforderlich, um die dynamischen Mechanismen der Wasseroxidation im PSII zu entschlüsseln.
Trotz der jüngsten Fortschritte in der Struktur- und Prozessaufklärung in der PSII-Forschung, bleibt der Mechanismus des lichtgetriebenen Aufbaus des Mn4CaO5-Cluster weitestgehend unverstanden. Erst kürzlich erhielten wir eine Kristallstruktur bei einer Auflösung von 2.55 Å eines vollständig Mn4CaO5-Cluster-freien PSII (apo-PSIIcc). Diese Struktur kann als Grundlage dienen, um den Mechanismus des Auf- und Abbaus des WOC in PSII zu verstehen. Das grundlegende Verständnis der dynamischen Wasseroxidation in PSII unter physiologischen Bedingungen stellt eine unabdingbare Voraussetzung für die Entwicklung künstlicher Wasser-oxidierender Katalysatoren dar. Des Weiteren ist eine systematische Untersuchung der photoinduzierten (Re-)Assemblierung des Mn4CaO5-Clusters in apo-PSII-Einzelkristallen (Mn4CaO5-Cluster-frei) geplant. Dies soll die dynamische lichtinduzierte Struktur des Mn4CaO5-Clusters in PSII entschlüsseln, um somit molekulare Informationen für die Synthese künstlicher wasserspaltender Katalysatoren zu erhalten.

Projektleitung
Zouni, Athina PD Dr. (Details) (Honorar- und außerplanm. Profess. / Privatdoz. / Lehrbeauftragte)

Weitere Projektbeteiligte
Braun, Thomas Prof. Dr. (Details) (Anorganische Chemie)
Dobbek, Holger Prof. Dr. rer. nat. (Details) (Strukturbiologie / Biochemie)
Ernsting, Nikolaus Prof. Ph.D. (Details) (Seniorprofessor(inn)en und Professor(inn)en im Ruhestand)
Hegemann, Peter Prof. Dr. (Details) (Experimentelle Biophysik)
Limberg, Christian Prof. Dr. (Details) (Anorganische und Allgemeine Chemie I)
Ray, Kallol Prof. Dr. (Details) (Mechanismen und Spektroskopie Anorganischer Reaktionen (S))
Sauer, Joachim Prof. Dr. rer. nat. Dr. h.c. (Details) (Theoretische Chemie / Quantenchemie)
Schwalbe, Matthias (Details) (Anorganische und Allgemeine Chemie I)

Mittelgeber
DFG-Exzellenzinitiative: Cluster

Laufzeit
Projektstart: 11/2017
Projektende: 12/2018

Zugehöriges Dachprojekt
11/2017 - 12/2018

Forschungsbereiche
Biochemie und Biophysik der Pflanzen, Biophysik, Grundlagen der Biologie und Medizin, Lebenswissenschaften, Molekülchemie, Naturwissenschaften, Physikalische Chemie von Molekülen, Flüssigkeiten und Grenzflächen - Spektroskopie, Kinetik, Physikalische und Theoretische Chemie, Strukturbiologie

Forschungsfelder
Erneuerbare Energien, Membran

Publikationen
Skandary S, Müh F, Ashraf I, Ibrahim M, Metzger M, Zouni A, Meixner AJ, and Brecht M. Role of missing carotenoid in reducing the fluorescence of single monomeric photosystem II core complexes. Phys Chem Chem Phys. 2017 May 24;19(20):13189-13194. doi: 10.1039/c6cp07748j.
http://pubs.rsc.org/-/content/articlelanding/2017/cp/c6cp07748j/unauth#!divAbstract

Kern J, Chatterjee R, Young ID, FD Fuller, Lassalle L, Ibrahim M, Gul S, Fransson T; Brewster AS, Alonso-Mori R, Hussein R, Zhang M, Douthit L, de Lichtenberg C, Cheah MH, Shevela D, Wersig J, Seuffert I, Sokaras D, Pastor E, Weninger Cl, Kroll T, … , Dobbek H, Adams PD, Bergmann U, Sauter NK, Zouni A, Messinger J, Yano J and Yachandra VK. Structures of the intermediates of Kok’s photosynthetic water oxidation clock. Nature volume 563, pages 421–425 (2018).
https://www.nature.com/articles/s41586-018-0681-2

Kölsch A, Hejazi M, Stieger KR, Feifel SC, Kern JF, Müh F, Lisdat F, Lokstein H, Zouni A. Insights into the binding behavior of native and non-native cytochromes to Photosystem I from Thermosynechococcus elongates. J Biol Chem. 2018 Jun 8;293(23):9090-9100. doi: 10.1074/jbc.RA117.000953. Epub 2018 Apr 25

Zuletzt aktualisiert 2020-01-06 um 17:57